ͥ婶鮱롿 ޫ櫲񯮭ὠ¨⬨ﳥ랠rosmedic.ru
Главная arrow Острые коронарные синдромы arrow 5.1. Биохимические маркеры некроза миокарда
5.1. Биохимические маркеры некроза миокарда

Из некротизированных кардиомиоцитов в кровь поступают миокардиальные ферменты. По активности и изменению содержания ферментов в сыворотке крови судят о наличии ИМ и сроках его возникновения. Среди многих энзимов, содержащихся в клетках сердечной мышцы, наиболее значимыми для диагностики ИМ считаются аспартатаминотрансфераза (АсАТ), лактатдегидрогеназа (ЛДГ) и креатинфосфокиназа (КФК).


Начало повышения, достижение максимума и нормализация активности ферментов различаются. Повышение активности АсАТ отмечается через 8—12 ч, ЛДГ — через 24—48 ч, КФК — через 3—4 ч от начала ангинозного приступа. Максимальная активность АсАТ регистрируется к середине 2-х сут., ЛДГ — на 3—4-е сут., КФК — к концу 1-х сут. заболевания. Снижение до нормального уровня активности АсАТ происходит к 3—7-м сут., ЛДГ — к 7—12-м сут., КФК - к 3-4-м сут.


Знание особенностей динамики активности ферментов необходимо не только для определения сроков развития ИМ, но и для выбора оптимальной диагностической тактики. К примеру, также необходимы знания Форекс, если Вы играете на фондовой бирже. В случае, когда от начала ангинозного приступа прошло менее 6 ч, для распознавания возможного ИМ целесообразно исследование активности только КФК, содержание АсАТ и ЛДГ на данном этапе заболевания еще не изменится. У больного с предположительной давностью ИМ более 4 сут. исследование активности КФК становится малоинформативным — диагноз должен базироваться на результатах анализа АсАТ и ЛДГ. Если от момента развития предполагаемого ИМ прошло 7—10 сут., имеет смысл определение только ЛДГ.


Повышение содержания в сыворотке крови указанных выше ферментов может быть обусловлено не только ИМ, но и другими заболеваниями. Например, активность АсАТ возрастает при миокардитах, перикардитах, тромбоэмболии легочной артерии, после пароксизмов тахикардии. Кроме того, содержание АсАТ нередко оказывается повышенным в сыворотке крови больных с патологией печени и желчных путей, при остром панкреатите и инфаркте почки. На активность этого фермента влияют некоторые лекарственные препараты — морфин, клофибрат, контрацептивные средства, а также лечебные и диагностические манипуляции — электроимпульсная терапия, катетеризация полостейсердца. ЛДГ содержится в клетках крови, печени, почек, легких, щитовидной и поджелудочной желез, селезенки. Активность ЛДГ увеличивается при миокардитах, лейкозах, гемолизе, некоторых видах анемии, тиреотоксикозе, тромбоэмболии легочной артерии. Причинами гиперферментемии могут служить злокачественные новообразования, тяжелые интоксикации и даже физическая нагрузка. КФК обладает большей кардиоспецифичностью, чем АсАТ и ЛДГ, так как содержание данного фермента в паренхиматозных органах незначительно. Вместе с тем КФК в большом количестве содержится в скелетной мускулатуре и головном мозге. Повышение активности КФК отмечается при миокардитах, травме, миозитах, мозговом инсульте, после электроимпульсной терапии, катетеризации полостей сердца, оперативных вмешательств, пароксизмов тахикардии, а также после внутримышечных инъекций и физической нагрузки.


Специфичность и, следовательно, диагностическая ценность ферментативных тестов возрастают при исследовании содержания в крови изоэнзимов ЛДГ и КФК.


Изоферменты ЛДГ различаются по молекулярной структуре, особенностями которой определяется скорость их движения при электрофорезе. В миокарде содержится главным образом самый быстрый изофермент — ЛДГХ, в легких — ЛДГ2 и ЛДГ3, в печени и поперечно-полосатых мышцах — медленные фракции ЛДГ4 и ЛДГ5. При ИМ общая активность ЛДГ определяется в основном активностью ЛДГХ, при тромбоэмболии легочной артерии — активностью ЛДГ2 и ЛДГ3, при сердечной недостаточности с застоем в большом круге кровообращения, поражениях печени, а также после электроимпульсной терапии (за счет повреждения скелетной мускулатуры) — активностью ЛДГ4 и ЛДГ5.

 
« Пред.   След. »
 
 
Rambler's Top100